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activities of the COST Action CA21169. These works represent 
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preliminary findings and have been already associated with a DOI on 
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external data repositories for identification purposes. However, it is 
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21
important to note that the presence of a DOI does not imply official 
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22
publication, peer review, or guaranteed quality; these preprints are 
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23
shared to foster collaboration and early access to scientific 
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24
insights.\r\n\r\nThe collection spans contributions from all working 
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insights.\r\n\r\nThe collection spans contributions from all working 
            
25
groups (WG1\u2013WG4), reflecting the interdisciplinary and 
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groups (WG1\u2013WG4), reflecting the interdisciplinary and 
            
26
collaborative spirit of the COST Action. Topics include theoretical 
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collaborative spirit of the COST Action. Topics include theoretical 
            
27
modeling, statistical and computational analyses, experimental 
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modeling, statistical and computational analyses, experimental 
            
28
validation, and dissemination of knowledge across diverse domains of 
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validation, and dissemination of knowledge across diverse domains of 
            
29
biological information systems.", 
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the Aggregation Patterns and Salting Out of Polyarginines at 
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the Aggregation Patterns and Salting Out of Polyarginines at 
            
56
Zwitterionic POPC Bilayers in Solutions of Various Ionic Strengths.  
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Zwitterionic POPC Bilayers in Solutions of Various Ionic Strengths.  
            
57
\r\n**Author(s):** Man Nguyen Thi Hong, Mario Vazdar.  \r\n**DOI:** 
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\r\n**Author(s):** Man Nguyen Thi Hong, Mario Vazdar.  \r\n**DOI:** 
            
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10.1101/2024.04.24.590968  \r\n**Publication Date:** April 24, 2024.  
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10.1101/2024.04.24.590968  \r\n**Publication Date:** April 24, 2024.  
            
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\r\n**Resource Type:** Preprint (DOI provided).  \r\n**Format:** PDF.  
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\r\n**Resource Type:** Preprint (DOI provided).  \r\n**Format:** PDF.  
            
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\r\n**Working Group:** WG2.  \r\n**Affiliation:** Institute of Organic 
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\r\n**Working Group:** WG2.  \r\n**Affiliation:** Institute of Organic 
            
61
Chemistry and Biochemistry of the Czech Academy of Sciences, Prague, 
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Chemistry and Biochemistry of the Czech Academy of Sciences, Prague, 
            
62
Czech Republic;  \r\nUniversity of Chemistry and Technology, Prague, 
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Czech Republic;  \r\nUniversity of Chemistry and Technology, Prague, 
            
n
63
Czech Republic.  \r\n**Open Access:** Yes.  \r\n**Keywords:** 
n
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64
Molecular dynamics, Polyarginines, Cell-penetrating peptides, 
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Molecular dynamics, Polyarginines, Cell-penetrating peptides, 
            
65
Salting-out, POPC membranes, Peptide aggregation.  
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Salting-out, POPC membranes, Peptide aggregation.  
            
66
\r\n\r\n**Description:**  \r\nThis preprint investigates the 
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\r\n\r\n**Description:**  \r\nThis preprint investigates the 
            
67
adsorption and aggregation behavior of polyarginine cell-penetrating 
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adsorption and aggregation behavior of polyarginine cell-penetrating 
            
68
peptides (CPPs), specifically modeled as R9 peptides, at zwitterionic 
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peptides (CPPs), specifically modeled as R9 peptides, at zwitterionic 
            
69
phosphocholine (POPC) membranes under varying ionic strengths. Using 
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phosphocholine (POPC) membranes under varying ionic strengths. Using 
            
70
molecular dynamics (MD) simulations, the study reveals an intriguing 
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molecular dynamics (MD) simulations, the study reveals an intriguing 
            
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**salting-out effect**, where peptide aggregation at the membrane 
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**salting-out effect**, where peptide aggregation at the membrane 
            
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increases with peptide concentration and ionic strength. Larger 
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73
aggregates, such as octamers, are observed in high ionic strength 
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conditions, suggesting a significant impact on CPP translocation 
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75
across cellular membranes. The results indicate that the unique 
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properties of arginine, particularly its amphiphilic guanidinium 
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77
(Gdm+) side chain, drive aggregation dynamics through hydrophobic-like 
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(Gdm+) side chain, drive aggregation dynamics through hydrophobic-like 
            
78
Gdm+ \u2013 Gdm+ and salt-bridge Gdm+ \u2013 C-terminus interactions. 
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Gdm+ \u2013 Gdm+ and salt-bridge Gdm+ \u2013 C-terminus interactions. 
            
79
This research contributes to the understanding of CPP membrane 
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This research contributes to the understanding of CPP membrane 
            
80
interactions and their potential role in translocation 
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